Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
RNT polimeraza — Molekulyar biologiyada RNT polimeraza (RNAP və ya RNApol kimi qısaldılmış və rəsmi olaraq DNT hədəfli (asılı) RNT polimeraz) RNT-ni bir DNT matrisindən sintez edən bir fermentdir . Enzim helikazdan istifadə edərək, RNAP lokal olaraq cüt zolaqlı DNT-ni açır ki, məruz qalan nükleotidlərin bir zolağı RNT sintezi üçün şablon olaraq istifadə oluna bilər, bu proses transkripsiyadır. Transkripsiya faktoru və onunla əlaqəli transkripsiyası vasitəçi kompleksi, RNAP bu vəziyyətdə DNT-nin açılmasını başlamazdan əvvəl promoter bölgəsi adlanan bir DNT bağlanma sahəsinə əlavə edilməlidir. RNAP, yalnız RNT transkripsiyasını başlatmaz, eyni zamanda nükleotidləri mövqeyə yönəldir, bağlanma və uzanmağı asanlaşdırır, daxili korreksiya və əvəzetmə qabiliyyətinə və sonlandırma tanıma qabiliyyətinə malikdir. Prokariotlarda RNAP, 2,4 milyon nükleotid olduğu müddətdə zəncirlər qura bilər.
RNAP, funksional olaraq ya bir zülalı kodlaşdırmaq üçün nəzərdə tutulmuş RNA istehsal edir, yəni Messenger RNA (mRNA); və ya kodlaşdırma ("RNT genləri" deyilir). Ən az dörd funksional RNT geni vardır:
- Transfer RNT (tRNT) — xüsusi amin turşularını tərcümə zamanı zülal sintezinin ribosomal yerində böyüyən polipeptid zəncirlərinə köçürür.
- Ribosomal RNT (r-RNT) — ribosomlara daxil edilmişdir;
- mikro RNT (miRNA) — gen fəaliyyətini tənzimləyir;
- katalitik RNT (ribozim) — fermentatik cəhətdən aktiv bir RNT molekulu kimi fəaliyyət göstərir.
Struktur
2006-cı ildə Kimya üzrə Nobel Mükafatı, transkripsiya prosesinin müxtəlif mərhələlərində RNT polimerazın detallı molekulyar şəkillərinin yaradılmasına görə Roger D. Kornbergə verildi. Bütün RNAP, metal kofaktorları, xüsusən də transkripsiya prosesinə kömək edən sink və maqnezium kationlarını ehtiva edir.
Funksiya
Gen transkripsiyası prosesinə nəzarət, gen ekspression nümunələrini təsir edir və beləliklə hüceyrənin dəyişən bir mühitə uyğunlaşmasına, bədəndəki xüsusi rolları yerinə yetirməsinə və yaşamaq üçün lazım olan əsas metabolik prosesləri davam etdirməsinə imkan verir. Bu səbəbdən RNAP fəaliyyətinin uzunmüddətli, mürəkkəb və ciddi şəkildə tənzimlənməsi təəccüblü deyil. Escherichia coli bakteriyalarında RNAP aktivliyini dəyişdirən 100-dən çox transkripsiya faktoru müəyyən edilmişdir . RNAP, promotorlar olaraq bilinən xüsusi DNT ardıcıllığında transkripsiyaya başlaya bilər. Daha sonra şablon DNT zolağını tamamlayan bir RNT zolağı meydana gətirir. Nükleotidlərin bir RNT zolağına əlavə edilməsi prosesi uzanma olaraq bilinir; eukaryotlarda RNAP 2.4 milyon nukleotid uzunluğuna qədər zəncirlər qura bilər (distrofin geninin bütün uzunluğu). RNAP, RNA transkriptini terminator olaraq bilinən genlərin uclarında kodlanmış müəyyən DNT ardıcıllığında buraxacaq.
RNAP məhsullarına aşağıdakılar daxildir:
- Məlumat RNT (mRNA) zülalların ribozomlarla sintezi üçün bir şablondur.
- Kodlaşdırmayan RNT və ya "RNT genləri" zülala çevrilməyən RNT-ni kodlayan geniş bir gen növüdür. RNT genlərinin ən görkəmli nümunələri, hər ikisi də tərcümədə iştirak edən nəqliyyat RNT (t-RNT) və ribosomal RNT (r-RNT). Bununla birlikdə, 1990-cı illərin sonlarından bəri bir çox yeni RNT geni kəşf edilmişdir və bu səbəbdən RNT genləri əvvəl düşünüləndən daha əhəmiyyətli bir rol oynaya bilər.
- Transfer RNT (tRNA) — xüsusi amin turşularını tərcümə zamanı zülal sintezinin ribosomal yerində böyüyən polipeptid zəncirlərinə köçürür.
- Ribosomal RNT (rRNA) ribosomların bir hissəsidir.
- Mikro RNT — gen fəaliyyətini tənzimləyir.
- Katalitik RNT (ribozim) fermentativ olaraq aktiv olan RNT molekuludur.
Fəaliyyət
Bakteriyalarda RNT polimerazın bağlanmasına −35 və −10 elementləri olan (köçürülən ardıcıllığın başlanğıcından əvvəl) elementləri olan nüvə promotorunun bölgəsini tanıyan sigma faktoru, həmçinin bəzi promotorlarda C-terminal domeni daxildir. Hər biri dəyişdirilə bilən bir neçə sigma faktoru var ki, bunların hər biri müəyyən bir təbliğatçı dəstini tanıyır . Məsələn, E. coli-də σ70 normal şərtlərdə ifadə olunur və normal şəraitdə tələb olunan genlərin təbliğçilərini ("ev işləyən genlər") tanıyır, σ32 yüksək temperaturda tələb olunan genlərin təbliğçilərini ("istilik şoku genləri") tanıyır.
Digər orqanizmlər
DNT və RNT polimerazlarının şablondan asılı nükleotid polimerləşməsini həyata keçirdiyini nəzərə alsaq, iki növ fermentin struktur cəhətdən əlaqəli olmasını gözləmək olar. Bununla birlikdə, hər iki növ fermentin rentgen difraksiyası tədqiqatları göstərir ki, onların katalitik mərkəzində kritik bir Mg2 + ionu olması istisna olmaqla, bir-biri ilə praktik olaraq əlaqəsizdirlər; həqiqətən, matrisə bağlı nükleotid polimerləşmə fermentlərinin hüceyrələrin erkən təkamülü əsnasında müstəqil olaraq iki dəfə meydana gəldiyi görünür.
Bakteriya
Bakteriyalarda eyni ferment mRNT və kodlaşdırmayan RNT (ncRNT) sintezini kataliz edir. RNTP böyük bir molekuldur. Əsas ferment beş alt hissədən ibarətdir. Promotorları bağlamaq üçün RNTP nüvəsi, RNT polimeraz holoenzimini yaratmaq üçün transkripsiyanın başlanması sigma faktoru (σ) ilə birləşir. Sigma, RNAP-ın spesifik olmayan DNT-yə yaxınlığını azaldır və eyni zamanda promotorlar üçün spesifikliyi artırır, bu da transkripsiyanın düzgün yerlərdə başlamasına imkan verir. Beləliklə, tam holoenzim 6 alt hissədən ibarətdir: β'βαIvə αIIωσ (~ 450 kDa).
Eukariotlar
Eukariotların hər biri müəyyən bir RNT alt hissəsinin sintezindən məsul olan bir neçə nüvə RNTP növünə malikdir. Hamısı struktur və mexaniki olaraq bir-biri ilə və bakterial RNTP ilə əlaqəlidir: Eukariotik xloroplastlar bakterial RNTP-a çox oxşar RNTP ehtiva edir ("plastid kodlanmış polimeraz, PEP"). Nüvə genomunda kodlanmış sigma faktorlarından istifadə edirlər. Xloroplast ayrıca, struktur və mexaniki cəhətdən əlaqəsi olmayan, tək bir RNTP alt birliyini ("əsas kodlanmış polimeraz, NEP") ehtiva edir. Eukariotik mitoxondriyada nüvə tərəfindən kodlanmış tək subunitli RNTP olan POLRMT (insan) istifadə olunur.
Virus
Ortopoksviruslar və bəzi digər nukleositoplazmik böyük DNT virusları, virus kodlu çox növlü RNTP istifadə edərək RNT sintez edir. Bunlar ən çox eukaryotik RNTP-lara bənzəyir, bəzi alt bölmələr kiçildilmiş və ya xaric edilmişdir. Hansı RNTP-a daha çox bənzədikləri mübahisəlidir. RNT-ni sintez edən digər virusların əksəriyyəti əlaqəsiz bir mexanizmdən istifadə edirlər. Bir çox virus, eukriotik xloroplastların (RpoT) və mitoxondriyanın (POLRMT) tək subunit RNTP-ı ilə struktur və mexaniki olaraq əlaqəli olan tək subnit DNT-ya bağlı RNTP (ssRNTP) və daha çox məsafədə DNT polimerazlarına və əks transkriptazlarına istifadə edir. Bəlkə də ən çox öyrənilən bu tək subunit RNTP bakteriyofaq T7 RNA polimerazdır.
Tarix
RNTP 1960-cı ildə Şarles Lav, Audrey Stevens və Gerard Hurvitz tərəfindən müstəqil olaraq kəşf edilmişdir. Bu zamana qədər 1959 Tibb Nobel Mükafatının yarısı, RNTP olduğu düşünülən şeyin kəşfinə görə Severo Ochoaya verildi, lakin bunun əvəzinə bir polinükleotid fosforilaz olduğu ortaya çıxdı.
Təmizləmə
RNT polimerazı aşağıdakı yollarla təcrid etmək olar:
- Fosfoselüloz sütununun istifadəsi.
- DNT sütununda.
- İon xromatoqrafiya sütununun istifadəsi.
Həm də yuxarıda göstərilən üsulların birləşməsi.
İstinadlar
- Werner F, Grohmann D. "Evolution of multisubunit RNA polymerases in the three domains of life". Nature Reviews. Microbiology. 9 (2). February 2011: 85–98. doi:10.1038/nrmicro2507. PMID 21233849. See also Cramer 2002: Cramer P. "Multisubunit RNA polymerases". Curr Opin Struct Biol. 12 (1). 2002: 89–97. doi:10.1016/s0959-440x(02)00294-4. PMID 11839495.
- "Nobel Prize in Chemistry 2006". 2008-10-17 tarixində . İstifadə tarixi: 2021-06-08.
- Griffiths AJF, Miller JH, Suzuki DT, et al. An Introduction to Genetic Analysis. 7th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Chapter 10.
- Alberts, Bruce. Molecular biology of the cell (Sixth). New York, NY. 2014-11-18. ISBN . OCLC 887605755.
- Markov D, Naryshkina T, Mustaev A, Severinov K. "A zinc-binding site in the largest subunit of DNA-dependent RNA polymerase is involved in enzyme assembly". Genes & Development. 13 (18). September 1999: 2439–48. doi:10.1101/gad.13.18.2439. PMC 317019. PMID 10500100.
- Ishihama A. "Functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase". Annual Review of Microbiology. 54. 2000: 499–518. doi:10.1146/annurev.micro.54.1.499. PMID 11018136.
- Revyakin A, Liu C, Ebright RH, Strick TR. "Abortive initiation and productive initiation by RNA polymerase involve DNA scrunching". Science. 314 (5802). November 2006: 1139–43. Bibcode:2006Sci...314.1139R. doi:10.1126/science.1131398. PMC 2754787. PMID 17110577.
- Goldman SR, , Nickels BE. "Direct detection of abortive RNA transcripts in vivo". Science. 324 (5929). May 2009: 927–8. Bibcode:2009Sci...324..927G. doi:10.1126/science.1169237. PMC 2718712. PMID 19443781.
- Milo, Ron; Philips, Rob. "Cell Biology by the Numbers: What is faster, transcription or translation?". book.bionumbers.org. 20 April 2017 tarixində . İstifadə tarixi: 8 March 2017.
- Svetlov V, Nudler E. "Basic mechanism of transcription by RNA polymerase II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Regulatory Mechanisms. 1829 (1). January 2013: 20–8. doi:10.1016/j.bbagrm.2012.08.009. PMC 3545073. PMID 22982365.
- Sydow JF, Cramer P. "RNA polymerase fidelity and transcriptional proofreading" (PDF). Current Opinion in Structural Biology. 19 (6). December 2009: 732–9. doi:10.1016/j.sbi.2009.10.009. :11858/00-001M-0000-0015-837E-8. PMID 19914059. 2017-09-21 tarixində (PDF). İstifadə tarixi: 2021-06-08.
- Richardson JP. "Rho-dependent termination and ATPases in transcript termination". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression. 1577 (2). September 2002: 251–260. doi:10.1016/S0167-4781(02)00456-6. PMID 12213656.
- Sydow JF, Cramer P. "RNA polymerase fidelity and transcriptional proofreading" (PDF). Current Opinion in Structural Biology. 19 (6). December 2009: 732–9. doi:10.1016/j.sbi.2009.10.009. :11858/00-001M-0000-0015-837E-8. PMID 19914059. 2017-09-21 tarixində (PDF). İstifadə tarixi: 2021-06-08.
- Stiller JW, Duffield EC, Hall BD. "Amitochondriate amoebae and the evolution of DNA-dependent RNA polymerase II". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (20). September 1998: 11769–74. Bibcode:1998PNAS...9511769S. doi:10.1073/pnas.95.20.11769. PMC 21715. PMID 9751740.
- Philips, Rob; Milo, Ron. "What is the error rate in transcription and translation?" (ingilis). 15 May 2022 tarixində . İstifadə tarixi: 26 March 2019.
- . "RNA polymerase: structural similarities between bacterial RNA polymerase and eukaryotic RNA polymerase II". Journal of Molecular Biology. 304 (5). December 2000: 687–98. doi:10.1006/jmbi.2000.4309. PMID 11124018.
- Monastyrskaya GS, Gubanov VV, Guryev SO, Salomatina IS, Shuvaeva TM, Lipkin VM, Sverdlov ED. "The primary structure of E. coli RNA polymerase, Nucleotide sequence of the rpoC gene and amino acid sequence of the beta'-subunit". Nucleic Acids Research. 10 (13). July 1982: 4035–44. doi:10.1093/nar/10.13.4035. PMC 320776. PMID 6287430.
- Bergsland KJ, Haselkorn R. "Evolutionary relationships among eubacteria, cyanobacteria, and chloroplasts: evidence from the rpoC1 gene of Anabaena sp. strain PCC 7120". Journal of Bacteriology. 173 (11). June 1991: 3446–55. doi:10.1128/jb.173.11.3446-3455.1991. PMC 207958. PMID 1904436.
- Mathew R, Chatterji D. "The evolving story of the omega subunit of bacterial RNA polymerase". Trends in Microbiology. 14 (10). October 2006: 450–5. doi:10.1016/j.tim.2006.08.002. PMID 16908155.
- Kelly JL, Lehman IR. "Yeast mitochondrial RNA polymerase. Purification and properties of the catalytic subunit". The Journal of Biological Chemistry. 261 (22). August 1986: 10340–7. PMID 3525543.
- Hager DA, Jin DJ, Burgess RR. "Use of Mono Q high-resolution ion-exchange chromatography to obtain highly pure and active Escherichia coli RNA polymerase". Biochemistry. 29 (34). August 1990: 7890–4. doi:10.1021/bi00486a016. PMID 2261443.
- Honda A, Mukaigawa J, Yokoiyama A, Kato A, Ueda S, Nagata K, Krystal M, Nayak DP, Ishihama A. "Purification and molecular structure of RNA polymerase from influenza virus A/PR8". Journal of Biochemistry. 107 (4). April 1990: 624–8. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123097. PMID 2358436.
wikipedia, oxu, kitab, kitabxana, axtar, tap, meqaleler, kitablar, oyrenmek, wiki, bilgi, tarix, tarixi, endir, indir, yukle, izlə, izle, mobil, telefon ucun, azeri, azəri, azerbaycanca, azərbaycanca, sayt, yüklə, pulsuz, pulsuz yüklə, haqqında, haqqinda, məlumat, melumat, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, şəkil, muisiqi, mahnı, kino, film, kitab, oyun, oyunlar, android, ios, apple, samsung, iphone, pc, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, web, computer, komputer
RNT polimeraza Molekulyar biologiyada RNT polimeraza RNAP ve ya RNApol kimi qisaldilmis ve resmi olaraq DNT hedefli asili RNT polimeraz RNT ni bir DNT matrisinden sintez eden bir fermentdir Enzim helikazdan istifade ederek RNAP lokal olaraq cut zolaqli DNT ni acir ki meruz qalan nukleotidlerin bir zolagi RNT sintezi ucun sablon olaraq istifade oluna biler bu proses transkripsiyadir Transkripsiya faktoru ve onunla elaqeli transkripsiyasi vasiteci kompleksi RNAP bu veziyyetde DNT nin acilmasini baslamazdan evvel promoter bolgesi adlanan bir DNT baglanma sahesine elave edilmelidir RNAP yalniz RNT transkripsiyasini baslatmaz eyni zamanda nukleotidleri movqeye yoneldir baglanma ve uzanmagi asanlasdirir daxili korreksiya ve evezetme qabiliyyetine ve sonlandirma tanima qabiliyyetine malikdir Prokariotlarda RNAP 2 4 milyon nukleotid oldugu muddetde zencirler qura biler RNT polimeraz benovseyi DNT ikiqat zencirini acir ve tek zencirli bir RNT yasil yaratmaq ucun sablon olaraq bir zolaqdan tund narinci istifade edir RNAP funksional olaraq ya bir zulali kodlasdirmaq ucun nezerde tutulmus RNA istehsal edir yeni Messenger RNA mRNA ve ya kodlasdirma RNT genleri deyilir En az dord funksional RNT geni vardir Transfer RNT tRNT xususi amin tursularini tercume zamani zulal sintezinin ribosomal yerinde boyuyen polipeptid zencirlerine kocurur Ribosomal RNT r RNT ribosomlara daxil edilmisdir mikro RNT miRNA gen fealiyyetini tenzimleyir katalitik RNT ribozim fermentatik cehetden aktiv bir RNT molekulu kimi fealiyyet gosterir Struktur2006 ci ilde Kimya uzre Nobel Mukafati transkripsiya prosesinin muxtelif merhelelerinde RNT polimerazin detalli molekulyar sekillerinin yaradilmasina gore Roger D Kornberge verildi Butun RNAP metal kofaktorlari xususen de transkripsiya prosesine komek eden sink ve maqnezium kationlarini ehtiva edir FunksiyaGen transkripsiyasi prosesine nezaret gen ekspression numunelerini tesir edir ve belelikle huceyrenin deyisen bir muhite uygunlasmasina bedendeki xususi rollari yerine yetirmesine ve yasamaq ucun lazim olan esas metabolik prosesleri davam etdirmesine imkan verir Bu sebebden RNAP fealiyyetinin uzunmuddetli murekkeb ve ciddi sekilde tenzimlenmesi teeccublu deyil Escherichia coli bakteriyalarinda RNAP aktivliyini deyisdiren 100 den cox transkripsiya faktoru mueyyen edilmisdir RNAP promotorlar olaraq bilinen xususi DNT ardicilliginda transkripsiyaya baslaya biler Daha sonra sablon DNT zolagini tamamlayan bir RNT zolagi meydana getirir Nukleotidlerin bir RNT zolagina elave edilmesi prosesi uzanma olaraq bilinir eukaryotlarda RNAP 2 4 milyon nukleotid uzunluguna qeder zencirler qura biler distrofin geninin butun uzunlugu RNAP RNA transkriptini terminator olaraq bilinen genlerin uclarinda kodlanmis mueyyen DNT ardicilliginda buraxacaq RNAP mehsullarina asagidakilar daxildir Melumat RNT mRNA zulallarin ribozomlarla sintezi ucun bir sablondur Kodlasdirmayan RNT ve ya RNT genleri zulala cevrilmeyen RNT ni kodlayan genis bir gen novudur RNT genlerinin en gorkemli numuneleri her ikisi de tercumede istirak eden neqliyyat RNT t RNT ve ribosomal RNT r RNT Bununla birlikde 1990 ci illerin sonlarindan beri bir cox yeni RNT geni kesf edilmisdir ve bu sebebden RNT genleri evvel dusunulenden daha ehemiyyetli bir rol oynaya biler Transfer RNT tRNA xususi amin tursularini tercume zamani zulal sintezinin ribosomal yerinde boyuyen polipeptid zencirlerine kocurur Ribosomal RNT rRNA ribosomlarin bir hissesidir Mikro RNT gen fealiyyetini tenzimleyir Katalitik RNT ribozim fermentativ olaraq aktiv olan RNT molekuludur FealiyyetBakteriyalarda RNT polimerazin baglanmasina 35 ve 10 elementleri olan kocurulen ardicilligin baslangicindan evvel elementleri olan nuve promotorunun bolgesini taniyan sigma faktoru hemcinin bezi promotorlarda C terminal domeni daxildir Her biri deyisdirile bilen bir nece sigma faktoru var ki bunlarin her biri mueyyen bir tebligatci destini taniyir Meselen E coli de s70 normal sertlerde ifade olunur ve normal seraitde teleb olunan genlerin tebligcilerini ev isleyen genler taniyir s32 yuksek temperaturda teleb olunan genlerin tebligcilerini istilik soku genleri taniyir Diger orqanizmlerDNT ve RNT polimerazlarinin sablondan asili nukleotid polimerlesmesini heyata kecirdiyini nezere alsaq iki nov fermentin struktur cehetden elaqeli olmasini gozlemek olar Bununla birlikde her iki nov fermentin rentgen difraksiyasi tedqiqatlari gosterir ki onlarin katalitik merkezinde kritik bir Mg2 ionu olmasi istisna olmaqla bir biri ile praktik olaraq elaqesizdirler heqiqeten matrise bagli nukleotid polimerlesme fermentlerinin huceyrelerin erken tekamulu esnasinda musteqil olaraq iki defe meydana geldiyi gorunur Bakteriya Bakteriyalarda eyni ferment mRNT ve kodlasdirmayan RNT ncRNT sintezini kataliz edir RNTP boyuk bir molekuldur Esas ferment bes alt hisseden ibaretdir Promotorlari baglamaq ucun RNTP nuvesi RNT polimeraz holoenzimini yaratmaq ucun transkripsiyanin baslanmasi sigma faktoru s ile birlesir Sigma RNAP in spesifik olmayan DNT ye yaxinligini azaldir ve eyni zamanda promotorlar ucun spesifikliyi artirir bu da transkripsiyanin duzgun yerlerde baslamasina imkan verir Belelikle tam holoenzim 6 alt hisseden ibaretdir b baIve aIIws 450 kDa Eukariotlar Eukariotlarin her biri mueyyen bir RNT alt hissesinin sintezinden mesul olan bir nece nuve RNTP novune malikdir Hamisi struktur ve mexaniki olaraq bir biri ile ve bakterial RNTP ile elaqelidir Eukariotik xloroplastlar bakterial RNTP a cox oxsar RNTP ehtiva edir plastid kodlanmis polimeraz PEP Nuve genomunda kodlanmis sigma faktorlarindan istifade edirler Xloroplast ayrica struktur ve mexaniki cehetden elaqesi olmayan tek bir RNTP alt birliyini esas kodlanmis polimeraz NEP ehtiva edir Eukariotik mitoxondriyada nuve terefinden kodlanmis tek subunitli RNTP olan POLRMT insan istifade olunur Virus Ortopoksviruslar ve bezi diger nukleositoplazmik boyuk DNT viruslari virus kodlu cox novlu RNTP istifade ederek RNT sintez edir Bunlar en cox eukaryotik RNTP lara benzeyir bezi alt bolmeler kicildilmis ve ya xaric edilmisdir Hansi RNTP a daha cox benzedikleri mubahiselidir RNT ni sintez eden diger viruslarin ekseriyyeti elaqesiz bir mexanizmden istifade edirler Bir cox virus eukriotik xloroplastlarin RpoT ve mitoxondriyanin POLRMT tek subunit RNTP i ile struktur ve mexaniki olaraq elaqeli olan tek subnit DNT ya bagli RNTP ssRNTP ve daha cox mesafede DNT polimerazlarina ve eks transkriptazlarina istifade edir Belke de en cox oyrenilen bu tek subunit RNTP bakteriyofaq T7 RNA polimerazdir TarixRNTP 1960 ci ilde Sarles Lav Audrey Stevens ve Gerard Hurvitz terefinden musteqil olaraq kesf edilmisdir Bu zamana qeder 1959 Tibb Nobel Mukafatinin yarisi RNTP oldugu dusunulen seyin kesfine gore Severo Ochoaya verildi lakin bunun evezine bir polinukleotid fosforilaz oldugu ortaya cixdi TemizlemeRNT polimerazi asagidaki yollarla tecrid etmek olar Fosfoseluloz sutununun istifadesi DNT sutununda Ion xromatoqrafiya sutununun istifadesi Hem de yuxarida gosterilen usullarin birlesmesi IstinadlarWerner F Grohmann D Evolution of multisubunit RNA polymerases in the three domains of life Nature Reviews Microbiology 9 2 February 2011 85 98 doi 10 1038 nrmicro2507 PMID 21233849 See also Cramer 2002 Cramer P Multisubunit RNA polymerases Curr Opin Struct Biol 12 1 2002 89 97 doi 10 1016 s0959 440x 02 00294 4 PMID 11839495 Nobel Prize in Chemistry 2006 2008 10 17 tarixinde Istifade tarixi 2021 06 08 Griffiths AJF Miller JH Suzuki DT et al An Introduction to Genetic Analysis 7th edition New York W H Freeman 2000 Chapter 10 Alberts Bruce Molecular biology of the cell Sixth New York NY 2014 11 18 ISBN 9780815344322 OCLC 887605755 Markov D Naryshkina T Mustaev A Severinov K A zinc binding site in the largest subunit of DNA dependent RNA polymerase is involved in enzyme assembly Genes amp Development 13 18 September 1999 2439 48 doi 10 1101 gad 13 18 2439 PMC 317019 PMID 10500100 Ishihama A Functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase Annual Review of Microbiology 54 2000 499 518 doi 10 1146 annurev micro 54 1 499 PMID 11018136 Revyakin A Liu C Ebright RH Strick TR Abortive initiation and productive initiation by RNA polymerase involve DNA scrunching Science 314 5802 November 2006 1139 43 Bibcode 2006Sci 314 1139R doi 10 1126 science 1131398 PMC 2754787 PMID 17110577 Goldman SR Nickels BE Direct detection of abortive RNA transcripts in vivo Science 324 5929 May 2009 927 8 Bibcode 2009Sci 324 927G doi 10 1126 science 1169237 PMC 2718712 PMID 19443781 Milo Ron Philips Rob Cell Biology by the Numbers What is faster transcription or translation book bionumbers org 20 April 2017 tarixinde Istifade tarixi 8 March 2017 Svetlov V Nudler E Basic mechanism of transcription by RNA polymerase II Biochimica et Biophysica Acta BBA Gene Regulatory Mechanisms 1829 1 January 2013 20 8 doi 10 1016 j bbagrm 2012 08 009 PMC 3545073 PMID 22982365 Sydow JF Cramer P RNA polymerase fidelity and transcriptional proofreading PDF Current Opinion in Structural Biology 19 6 December 2009 732 9 doi 10 1016 j sbi 2009 10 009 11858 00 001M 0000 0015 837E 8 PMID 19914059 2017 09 21 tarixinde PDF Istifade tarixi 2021 06 08 Richardson JP Rho dependent termination and ATPases in transcript termination Biochimica et Biophysica Acta BBA Gene Structure and Expression 1577 2 September 2002 251 260 doi 10 1016 S0167 4781 02 00456 6 PMID 12213656 Sydow JF Cramer P RNA polymerase fidelity and transcriptional proofreading PDF Current Opinion in Structural Biology 19 6 December 2009 732 9 doi 10 1016 j sbi 2009 10 009 11858 00 001M 0000 0015 837E 8 PMID 19914059 2017 09 21 tarixinde PDF Istifade tarixi 2021 06 08 Stiller JW Duffield EC Hall BD Amitochondriate amoebae and the evolution of DNA dependent RNA polymerase II Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 20 September 1998 11769 74 Bibcode 1998PNAS 9511769S doi 10 1073 pnas 95 20 11769 PMC 21715 PMID 9751740 Philips Rob Milo Ron What is the error rate in transcription and translation ingilis 15 May 2022 tarixinde Istifade tarixi 26 March 2019 RNA polymerase structural similarities between bacterial RNA polymerase and eukaryotic RNA polymerase II Journal of Molecular Biology 304 5 December 2000 687 98 doi 10 1006 jmbi 2000 4309 PMID 11124018 Monastyrskaya GS Gubanov VV Guryev SO Salomatina IS Shuvaeva TM Lipkin VM Sverdlov ED The primary structure of E coli RNA polymerase Nucleotide sequence of the rpoC gene and amino acid sequence of the beta subunit Nucleic Acids Research 10 13 July 1982 4035 44 doi 10 1093 nar 10 13 4035 PMC 320776 PMID 6287430 Bergsland KJ Haselkorn R Evolutionary relationships among eubacteria cyanobacteria and chloroplasts evidence from the rpoC1 gene of Anabaena sp strain PCC 7120 Journal of Bacteriology 173 11 June 1991 3446 55 doi 10 1128 jb 173 11 3446 3455 1991 PMC 207958 PMID 1904436 Mathew R Chatterji D The evolving story of the omega subunit of bacterial RNA polymerase Trends in Microbiology 14 10 October 2006 450 5 doi 10 1016 j tim 2006 08 002 PMID 16908155 Kelly JL Lehman IR Yeast mitochondrial RNA polymerase Purification and properties of the catalytic subunit The Journal of Biological Chemistry 261 22 August 1986 10340 7 PMID 3525543 Hager DA Jin DJ Burgess RR Use of Mono Q high resolution ion exchange chromatography to obtain highly pure and active Escherichia coli RNA polymerase Biochemistry 29 34 August 1990 7890 4 doi 10 1021 bi00486a016 PMID 2261443 Honda A Mukaigawa J Yokoiyama A Kato A Ueda S Nagata K Krystal M Nayak DP Ishihama A Purification and molecular structure of RNA polymerase from influenza virus A PR8 Journal of Biochemistry 107 4 April 1990 624 8 doi 10 1093 oxfordjournals jbchem a123097 PMID 2358436