Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Proteinin quruluşu — Bir zülalın ilkin quruluşu bir peptid və ya zülal içərisindəki amin turşularının xətti bir ardıcıllığıdır. [1] Bir zülalın ilkin quruluşunun amino (N) ucundan karboksil (C) ucuna başladığı bildirilir. Zülal biosintezi ən çox hüceyrələrdəki ribosomlar tərəfindən həyata keçirilir. Peptidlər laboratoriyada da sintez edilə bilər. Zülalların ilkin quruluşları birbaşa ardıcıllıqla və ya DNT ardıcıllığından çıxarıla bilər.
Qeyd
Bir zülalın ardıcıllığı ümumiyyətlə amin turşularından karboksil terminalına qədər olan amin turşularını sadalayan bir sıra hərflərlə qeyd olunur. Aminturşular bir-biri ilə peptid rabitələr vasitəsi ilə birləşirlə. Üç hərfli və ya bir hərfli bir kod, təbii olaraq meydana çıxan 20 amin turşusunu, həmçinin qarışıqları və ya birmənalı olmayan amin turşularını (nuklein turşularının qeydinə bənzər) təmsil etmək üçün istifadə edilə bilər. Peptidlər birbaşa ardıcıllıqla və ya DNT ardıcıllığından əldə edilə bilər. Hal-hazırda, bilinən protein ardıcıllıqlarını əks etdirən böyük ardıcıllıqla verilənlər bazaları mövcuddur. İnsan orqanizmində 5mln tip zülal növü mövcuddur.Onlar həm bir- birindən həm də digər orqanizmin zülallarından fərqlənirlər.
Modifikasiya
Ümumiyyətlə, polipeptidlər polimerlərdir, buna görə onların əsas quruluşu tez-tez onurğa sütunu boyunca amin turşularının ardıcıllığı ilə müəyyən edilə bilər. Bununla birlikdə, zülallar əksər hallarda disülfid bağları ilə çarpaz əlaqəli ola bilər və birincil quruluş, eyni zamanda, zülalın disülfid bağlarında iştirak edən sisteinlərin göstəricisi kimi çapraz bağlanan atomların göstərilməsini tələb edir. Digər çapraz əlaqələrə desmosin daxildir. Zülallar adətən yumaq(qlobula) və ya sapşəkilli (fibril) formada olur.Zülal malekulu bir neçə quruluş səviyyəsində olur.
- Birincili və ya ilkin qurluş-amin turşuların birləşərək əmələ gətirdiyi xətti və ya zəncirvarı qurluşdur.
- İkincili quruluş-zəncirin spiral halında burulması nəticəsində yaranır.Aralarında hidrogen rabitəsi yaranır.
- Üçüncülü qurluş-zülal malekullarının burularaq daha mürəkkəb forma almasıdır.Aralarında hidrofob rabitəsi var.Zülalların əksəriyyəti öz bioloji rolunu 3lü qurluşa malik olduqdan sonra oynayır.
- Dördüncülü qurluş- Üçüncülü qurluşa malik bir neçə zülal zəncirinin birləşməsi hesabına baş verir.Bu qurluşda olan zülaların tərkibinə adətən qeyri- zülalı komponent daxildir.(məs: hemoqlobin)
Oxuma sonrası modifikasiya
Nəhayət, bir zülal burada qısaca izah edilən bir çox oxumadan sonrakı dəyişikliklərə məruz qala bilər.
Bir polipeptidin N-terminal amino qrupu kovalent şəkildə dəyişdirilə bilər, məsələn,
- asetilasiya
![image]()
- N-terminal amino qrupundakı müsbət yük bir asetil qrupu ilə əvəz edilərək aradan qaldırıla bilər (N-terminal blokadası).
- formilasiya
![image]()
- Ümumiyyətlə tərcümədən sonra tapılan N-terminal metionin, bir formil qrupu tərəfindən bloklanmış N-terminala malikdir.Bu formil qrupu (və bəzən metionin qalığının özü, sonra onu Gly və ya Ser izləyirsə), deformilaz fermenti tərəfindən xaric olunur.
- Piroqlutamat
- N-terminal qlutamin özünə hücum edə bilər, tsiklik piroqlutamat qrupu yaradır.
- miristoyasiya
![image]()
- Asetilasiyaya bənzəyir. Sadə bir metil qrupu əvəzinə, miristoyl qrupu 14 hidrofobik karbon atomundan ibarət bir quyruğa malikdir və bu da zülalların hüceyrə membranlarına bərkidilməsi üçün idealdır.
Polipeptidin C-terminal karboksilat qrupu da dəyişdirilə bilər, məsələn,
- aminasiya (şəklə bax)
- C-terminusu da aminasiya yolu ilə bloklana bilər (bununla da mənfi yükünü təsirsiz hala gətirir).
qlikosil fosfatidilinositol (GPI) əlavə
- Polipeptidin bir amid bağlayaraq C-terminalına bağlanır, sonra etanolaminə, oradan müxtəlif şəkərlərə və nəhayət fosfatidilinositolun lipid hissəsinə bağlanır.
- Qlikosil fosfatidilinozitol (GPI) zülalları hüceyrə membranlarına bağlayan fosfolipidlərin böyük bir hidrofobik protez qrupudur. Polipeptidin bir amid bağlayaraq C-terminalına bağlanır, sonra etanolaminə, oradan müxtəlif şəkərlərə və nəhayət fosfatidilinositolun lipid hissəsinə bağlanır.
İstinadlar
- SANGER F. The arrangement of amino acids in proteins // M.L. Anson; Kenneth Bailey; John T. Edsall (redaktorlar ). Advances in Protein Chemistry. 7. 1952. 1–67. doi:10.1016/S0065-3233(08)60017-0. ISBN . PMID 14933251.
- Aasland, Rein; Abrams, Charles; Ampe, Christophe; Ball, Linda J.; Bedford, Mark T.; Cesareni, Gianni; Gimona, Mario; Hurley, James H.; Jarchau, Thomas. "Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains". FEBS Letters. 513 (1). 2002-02-20: 141–144. doi:10.1016/S0014-5793(01)03295-1. ISSN 1873-3468.
- Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ. "A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*". European Journal of Biochemistry. 5 (2). 1968-07-01: 151–153. doi:10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x. ISSN 1432-1033. PMID 11911894.
- (az.). http://sirrler.blogspot.com. 04.05.2021 (#bare_url_missing_title). Archived from the original on 2021-05-06.
- Silva M, Pratas D, Pinho AJ. "AC2: An Efficient Protein Sequence Compression Tool Using Artificial Neural Networks and Cache-Hash Models". Entropy. 23. April 2021: 530. doi:10.3390/e23050530.
- Fruton JS. "Early theories of protein structure". Ann. N. Y. Acad. Sci. 325. May 1979: xiv, 1–18. doi:10.1111/j.1749-6632.1979.tb14125.x. PMID 378063.
- Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press. 2004. səh. 51. ISBN .
wikipedia, oxu, kitab, kitabxana, axtar, tap, meqaleler, kitablar, oyrenmek, wiki, bilgi, tarix, tarixi, endir, indir, yukle, izlə, izle, mobil, telefon ucun, azeri, azəri, azerbaycanca, azərbaycanca, sayt, yüklə, pulsuz, pulsuz yüklə, haqqında, haqqinda, məlumat, melumat, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, şəkil, muisiqi, mahnı, kino, film, kitab, oyun, oyunlar, android, ios, apple, samsung, iphone, pc, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, web, computer, komputer
Proteinin qurulusu Bir zulalin ilkin qurulusu bir peptid ve ya zulal icerisindeki amin tursularinin xetti bir ardicilligidir 1 Bir zulalin ilkin qurulusunun amino N ucundan karboksil C ucuna basladigi bildirilir Zulal biosintezi en cox huceyrelerdeki ribosomlar terefinden heyata kecirilir Peptidler laboratoriyada da sintez edile biler Zulallarin ilkin quruluslari birbasa ardicilliqla ve ya DNT ardicilligindan cixarila biler QeydBir zulalin ardicilligi umumiyyetle amin tursularindan karboksil terminalina qeder olan amin tursularini sadalayan bir sira herflerle qeyd olunur Amintursular bir biri ile peptid rabiteler vasitesi ile birlesirle Uc herfli ve ya bir herfli bir kod tebii olaraq meydana cixan 20 amin tursusunu hemcinin qarisiqlari ve ya birmenali olmayan amin tursularini nuklein tursularinin qeydine benzer temsil etmek ucun istifade edile biler Peptidler birbasa ardicilliqla ve ya DNT ardicilligindan elde edile biler Hal hazirda bilinen protein ardicilliqlarini eks etdiren boyuk ardicilliqla verilenler bazalari movcuddur Insan orqanizminde 5mln tip zulal novu movcuddur Onlar hem bir birinden hem de diger orqanizmin zulallarindan ferqlenirler ModifikasiyaUmumiyyetle polipeptidler polimerlerdir buna gore onlarin esas qurulusu tez tez onurga sutunu boyunca amin tursularinin ardicilligi ile mueyyen edile biler Bununla birlikde zulallar ekser hallarda disulfid baglari ile carpaz elaqeli ola biler ve birincil qurulus eyni zamanda zulalin disulfid baglarinda istirak eden sisteinlerin gostericisi kimi capraz baglanan atomlarin gosterilmesini teleb edir Diger capraz elaqelere desmosin daxildir Zulallar adeten yumaq qlobula ve ya sapsekilli fibril formada olur Zulal malekulu bir nece qurulus seviyyesinde olur Birincili ve ya ilkin qurlus amin tursularin birleserek emele getirdiyi xetti ve ya zencirvari qurlusdur Ikincili qurulus zencirin spiral halinda burulmasi neticesinde yaranir Aralarinda hidrogen rabitesi yaranir Ucunculu qurlus zulal malekullarinin burularaq daha murekkeb forma almasidir Aralarinda hidrofob rabitesi var Zulallarin ekseriyyeti oz bioloji rolunu 3lu qurlusa malik olduqdan sonra oynayir Dordunculu qurlus Ucunculu qurlusa malik bir nece zulal zencirinin birlesmesi hesabina bas verir Bu qurlusda olan zulalarin terkibine adeten qeyri zulali komponent daxildir mes hemoqlobin Oxuma sonrasi modifikasiya Nehayet bir zulal burada qisaca izah edilen bir cox oxumadan sonraki deyisikliklere meruz qala biler Bir polipeptidin N terminal amino qrupu kovalent sekilde deyisdirile biler meselen Fig 1 N terminal asetilasiyaasetilasiya C O CH3 displaystyle mathrm C O CH 3 N terminal amino qrupundaki musbet yuk bir asetil qrupu ile evez edilerek aradan qaldirila biler N terminal blokadasi formilasiya C O H displaystyle mathrm C O H Umumiyyetle tercumeden sonra tapilan N terminal metionin bir formil qrupu terefinden bloklanmis N terminala malikdir Bu formil qrupu ve bezen metionin qaliginin ozu sonra onu Gly ve ya Ser izleyirse deformilaz fermenti terefinden xaric olunur PiroqlutamatFig 2 N sonlu bir glutamindan piroglutamatin emele gelmesiN terminal qlutamin ozune hucum ede biler tsiklik piroqlutamat qrupu yaradir miristoyasiya C O CH2 12 CH3 displaystyle mathrm C O left CH 2 right 12 CH 3 Asetilasiyaya benzeyir Sade bir metil qrupu evezine miristoyl qrupu 14 hidrofobik karbon atomundan ibaret bir quyruga malikdir ve bu da zulallarin huceyre membranlarina berkidilmesi ucun idealdir Polipeptidin C terminal karboksilat qrupu da deyisdirile biler meselen Fig 3 C terminal amidationaminasiya sekle bax C terminusu da aminasiya yolu ile bloklana biler bununla da menfi yukunu tesirsiz hala getirir qlikosil fosfatidilinositol GPI elave Polipeptidin bir amid baglayaraq C terminalina baglanir sonra etanolamine oradan muxtelif sekerlere ve nehayet fosfatidilinositolun lipid hissesine baglanir Qlikosil fosfatidilinozitol GPI zulallari huceyre membranlarina baglayan fosfolipidlerin boyuk bir hidrofobik protez qrupudur Polipeptidin bir amid baglayaraq C terminalina baglanir sonra etanolamine oradan muxtelif sekerlere ve nehayet fosfatidilinositolun lipid hissesine baglanir IstinadlarSANGER F The arrangement of amino acids in proteins M L Anson Kenneth Bailey John T Edsall redaktorlar Advances in Protein Chemistry 7 1952 1 67 doi 10 1016 S0065 3233 08 60017 0 ISBN 9780120342075 PMID 14933251 Aasland Rein Abrams Charles Ampe Christophe Ball Linda J Bedford Mark T Cesareni Gianni Gimona Mario Hurley James H Jarchau Thomas Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains FEBS Letters 513 1 2002 02 20 141 144 doi 10 1016 S0014 5793 01 03295 1 ISSN 1873 3468 Aasland R Abrams C Ampe C Ball LJ Bedford MT Cesareni G Gimona M Hurley JH Jarchau T Lehto VP Lemmon MA Linding R Mayer BJ Nagai M Sudol M Walter U Winder SJ A One Letter Notation for Amino Acid Sequences European Journal of Biochemistry 5 2 1968 07 01 151 153 doi 10 1111 j 1432 1033 1968 tb00350 x ISSN 1432 1033 PMID 11911894 az http sirrler blogspot com 04 05 2021 bare url missing title Archived from the original on 2021 05 06 Silva M Pratas D Pinho AJ AC2 An Efficient Protein Sequence Compression Tool Using Artificial Neural Networks and Cache Hash Models Entropy 23 April 2021 530 doi 10 3390 e23050530 Fruton JS Early theories of protein structure Ann N Y Acad Sci 325 May 1979 xiv 1 18 doi 10 1111 j 1749 6632 1979 tb14125 x PMID 378063 Hausman Robert E Cooper Geoffrey M The cell a molecular approach Washington D C ASM Press 2004 seh 51 ISBN 978 0 87893 214 6