Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Keratin () — skleroproteinlər kimi də tanınan struktur lifli zülallar ailəsindən biri. Alfa-keratin (α-keratin) onurğalılarda olan bir keratin növüdür. Onurğalılarda pulcuqları, saçları, dırnaqları, lələkləri, buynuzları, pəncələri, və dərinin xarici təbəqəsini təşkil edən əsas struktur materialdır. Keratin həmçinin epiteliya hüceyrələrini zədələnmədən və ya stressdən qoruyur. Keratin suda və üzvi həlledicilərdə yüksək dərəcədə həll olunmur. Keratin monomerləri bərk və sürünənlərdə, quşlarda, suda-quruda yaşayanlarda və məməlilərdə olan sərt, minerallaşmamış epidermal əlavələr meydana gətirən ara filamentlər yaratmaq üçün dəstələrə yığılır. Həddindən artıq keratinləşmə müəyyən toxumaların, məsələn, mal-qara və kərgədanların buynuzları, eləcə də armadillosların osteodermlərinin möhkəmlənməsində iştirak edir. Məlumdur ki, keratinləşdirilmiş toxumanın gücünə yaxınlaşan yeganə digər bioloji maddə xitindir. Keratin iki növdür: bütün onurğalılarda rast gəlinən ibtidai, daha yumşaq formalar və yalnız sürünənlər və quşlar olan daha sərt törəmə formalar . Hörümçək ipəyi keratin kimi təsnif edilir , baxmayaraq ki, protein istehsalı onurğalılarda prosesdən asılı olmayaraq inkişaf etmiş ola bilər.
Baş vermə nümunələri
Alfa-keratinlər (α-keratinlər) bütün onurğalılarda olur. Onlar məməlilərin tüklərini (o cümlədən yun), dərinin xarici təbəqəsini, buynuzlarını, dırnaqlarını, pəncələrini və dırnaqlarını, həmçinin lil filamentlərini əmələ gətirir. Keratin filamentləri epidermisin buynuz təbəqəsinin keratinositlərində çoxdur. Bunlar keratinləşməyə məruz qalmış zülallardır. Onlar ümumiyyətlə epitel hüceyrələrində də mövcuddur. Məsələn, siçan timus epitel hüceyrələri keratin 5, keratin 8 və keratinə 14 antikorlarla reaksiya verir. Bu antikorlar timik genetik tədqiqatlarda siçan timus epitel hüceyrələrinin subpopulasiyalarını ayırd etmək üçün flüoresan markerlər kimi istifadə olunur.
Onlar sürünənlərin dırnaqlarında, pulcuqlarında və caynaqlarında, bəzi sürünənlərin qabıqlarında (tısbağa, dəniz tısbağası kimi testudinlər), quşların tüklərində, dimdiklərində və caynaqlarında olur. Bu keratinlər əsasən beta təbəqələrdə əmələ gəlir. Bununla belə, beta vərəqləri α-keratinlərdə də olur. Süzgəclə qidalanan balinaların balina lövhələri keratindən hazırlanır. Son tədqiqatlar göstərdi ki, sauropsid β-keratinlər genetik və struktur səviyyədə α-keratinlərdən əsaslı şəkildə fərqlənir. α-keratinlərlə çaşqınlığın qarşısını almaq üçün yeni beta protein (CBP) termini təklif edilmişdir.
Keratinlər (həmçinin sitokeratinlər adlanır) yalnız xordalılarda (onurğalılar, amfiokslar, urokordlar) olan I və II tip ara filamentlərin polimerləridir. Nematodlar və bir çox digər qeyri-xordalılar yalnız VI tip ara filamentlərə, nüvəni təşkil edən liflərə malikdirlər.
Protein quruluşu
İlk keratin ardıcıllığı İsrail Hanukoğlu və Elaine Fuks (1982, 1983) tərəfindən müəyyən edilmişdir. Bu ardıcıllıqlar göstərdi ki, keratinlərin iki fərqli, lakin homoloji ailəsi var, bunlar I tip və II tip keratinlər adlanır. Bu keratinlərin və digər ara filament zülallarının ilkin strukturlarını təhlil edən Hanukoğlu və Fuks, keratinlərin və ara filament zülallarının üç qısa bağlayıcı ilə ayrılan α-spiral uyğunlaşmada dörd seqmentli ~310 qalıqdan ibarət mərkəzi domendən ibarət olduğu bir model təklif etdilər.
Safra yollarının hüceyrələrində və atın qaraciyərinin oval hüceyrələrində keratin (yüksək molekulyar çəki). Fibroz keratin molekulları çox bükülür, multimerləşmə üçün çox sabit sol tərəfdən supercoiled motivi əmələ gətirir və keratin monomerinin çoxlu nüsxələrindən ibarət filamentlər əmələ gətirir .
Sarmal quruluşu saxlayan əsas qüvvə keratinin spiral seqmentləri boyunca apolyar qalıqlar arasında hidrofobik qarşılıqlı təsirdir.
Məhdud daxili məkan dəridə, qığırdaqda və sümükdə olan (bir-biri ilə əlaqəsi olmayan) struktur zülal kollagenin üçlü spiralında da yüksək glisin faizinə malik olmasının səbəbidir. Birləşdirici toxuma zülalı elastin də böyük miqdarda qlisin və alanin ehtiva edir. β-keratin hesab edilən ipək fibroin bu iki maddəni ümumi maddənin 75–80%, 10–15% serin, qalanları isə iri yan qruplara malik ola bilər. Zəncirlər antiparaleldir, alternativ C → N oriyentasiyası ilə Kiçik qeyri-reaktiv yan qrupları olan amin turşularının üstünlük təşkil etməsi struktur zülallar üçün xarakterikdir, onlar üçün H-bağları ilə sıx bağlanma kimyəvi spesifiklikdən daha vacibdir.
Disulfid körpüləri
İntramolekulyar və molekullararası hidrogen bağlarına əlavə olaraq, keratinlərin fərqli bir xüsusiyyəti, daimi təsir nəticəsində əlavə güc və sərtlik verən disulfid körpülərinin meydana gəlməsi üçün zəruri olan çox miqdarda kükürdlü amin turşusu sisteinin olmasıdır. Protein olmayan kükürd körpülərinin vulkanlaşdırılmış kauçuku sabitləşdirdiyi kimi. İnsan saçında təxminən 14% sistein var. Yanan saç və dərinin kəskin qoxusu uçucu kükürd birləşmələrinin əmələ gəlməsi ilə əlaqədardır. Geniş disulfid bağı, dissosiasiya edən və ya azaldan maddələr kimi az miqdarda həlledicilər istisna olmaqla, keratinlərin həll edilməməsinə kömək edir.
Daha çevik və elastik saç keratinləri məməlilərin dırnaqları, dırnaqları və pəncələri keratinlərinə (homoloji strukturlar) nisbətən daha az zəncirlərarası disulfid körpülərə malikdirlər, bunlar onurğalıların digər siniflərindəki analoqlarına daha sərt və daha çox bənzəyir. Saç və digər α-keratinlər α-spiral burulmuş tək zülal filamentlərindən (müntəzəm zəncirdaxili H-bağları ilə) ibarətdir və daha sonra daha da qıvrıla bilən super qıvrımlı paketlərə bükülür. Sürünən və quş β-keratinləri bir-birinə yuvarlanan, sonra sabitləşən və disulfid körpülərlə bərkidilmiş β-qətsəli təbəqələrdir .
Klinik əhəmiyyəti
Keratinin anormal böyüməsi keratoz, hiperkeratoz və keratoderma da daxil olmaqla müxtəlif şərtlərdə baş verə bilər.
Keratin geninin ifadəsindəki mutasiyalar, digər şeylər arasında nəticələnə bilər.
Keratin qəbul edildikdə həzm turşularına yüksək dərəcədə davamlıdır. Pişiklər saç düzümü zamanı müntəzəm olaraq tükləri qəbul edirlər, bu da ağızdan keçə bilən və ya bədəndən xaric edilə bilən tük toplarının tədricən meydana gəlməsinə səbəb olur. İnsanlarda trixofagiya son dərəcə nadir, lakin potensial ölümcül bağırsaq xəstəliyi olan Rapunzel sindromuna səbəb ola bilər .
Diaqnostik istifadə
Keratin ifadəsi anaplastik xərçəngin epitel mənşəyini təyin etməyə kömək edir. Keratin ifadə edən şişlərə karsinomalar, timomalar, sarkomalar və trofoblastik neoplazmalar daxildir. Bundan əlavə, keratin alt növlərinin ifadəsinin dəqiq təsviri metastazların qiymətləndirilməsində birincili şişin mənşəyini proqnozlaşdırmağa imkan verir.
İstinadlar
- Fraser, R.D.B. Keratins: Their composition, structure and biosynthesis. Bannerstone House: Charles C Thomas. 1972. 3–6. ISBN .
- Wang, Bin. "Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration". Progress in Materials Science. 76. 2016: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001. 2022-09-19 tarixində . İstifadə tarixi: 2022-04-08.
- Nasoori, Alireza. "Formation, structure, and function of extra-skeletal bones in mammals". Biological Reviews. 95 (4). 2020: 986–1019. doi:10.1111/brv.12597. PMID 32338826 (#bad_pmid).
- "Keratin". Webster's Online Dictionary. 2021-05-01 tarixində . İstifadə tarixi: 2022-04-08.
- Vincent, Julian F.V; Wegst, Ulrike G.K. "Design and mechanical properties of insect cuticle". Arthropod Structure & Development. 33 (3). July 2004: 187–199. doi:10.1016/j.asd.2004.05.006. PMID 18089034.
- Tombolato, Luca; Novitskaya, Ekaterina E.; Chen, Po-Yu; Sheppard, Fred A.; McKittrick, Joanna. "Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin". Acta Biomaterialia. 6 (2). February 2010: 319–330. doi:10.1016/j.actbio.2009.06.033. PMID 19577667.
- "Keratin". VEDANTU. İstifadə tarixi: 2022-01-07.[ölü keçid]
- Hickman, Cleveland Pendleton; Roberts, Larry S.; Larson, Allan L. Integrated principles of zoology. Dubuque, IA: McGraw-Hill. 2003. səh. 538. ISBN .
- Alibardi, Lorenzo. "Sauropsids Cornification is Based on Corneous Beta-Proteins, a Special Type of Keratin-Associated Corneous Proteins of the Epidermis". Journal of Experimental Zoology Part B: Molecular and Developmental Evolution. 326 (6). September 2016: 338–351. doi:10.1002/jez.b.22689. PMID 27506161.
- Moll, Roland; Divo, Markus; Langbein, Lutz. "The human keratins: biology and pathology". Histochemistry and Cell Biology. 129 (6). June 2008: 705–733. doi:10.1007/s00418-008-0435-6. PMC 2386534. PMID 18461349.
- Schweizer J, Bowden PE, Coulombe PA, və b. "New consensus nomenclature for mammalian keratins". J. Cell Biol. 174 (2). July 2006: 169–74. doi:10.1083/jcb.200603161. PMC 2064177. PMID 16831889.
- Hanukoglu, Israel; Fuchs, Elaine. "The cDNA sequence of a human epidermal keratin: Divergence of sequence but conservation of structure among intermediate filament proteins". Cell. 31 (1). November 1982: 243–252. doi:10.1016/0092-8674(82)90424-x. PMID 6186381. 2021-01-26 tarixində . İstifadə tarixi: 2022-04-08.
- Lee, Chang-Hun; Kim, Min-Sung; Chung, Byung Min; Leahy, Daniel J; Coulombe, Pierre A. "Structural basis for heteromeric assembly and perinuclear organization of keratin filaments". Nature Structural & Molecular Biology. 19 (7). July 2012: 707–715. doi:10.1038/nsmb.2330. PMC 3864793. PMID 22705788.
- Voet, Donald; Voet, Judith G.; Pratt, Charlotte W. Proteins: Three-Dimensional Structure (PDF) // Fundamentals of Biochemistry. Wiley. 1998. səh. 158. ISBN . 2013-03-19 tarixində (PDF). İstifadə tarixi: 2022-04-08.
Fibrous proteins are characterized by a single type of secondary structure: a keratin is a left-handed coil of two a helices
- Hanukoglu, Israel; Ezra, Liora. "Proteopedia entry: Coiled-coil structure of keratins: Multimedia in Biochemistry and Molecular Biology Education". Biochemistry and Molecular Biology Education. 42 (1). January 2014: 93–94. doi:10.1002/bmb.20746. PMID 24265184.
- H Bragulla, Hermann; G Homberger, Dominique. "Structure and functions of keratin proteins in simple, stratified, keratinized and cornified epithelia". Journal of Anatomy. 214 (4). 2009: 516–559. doi:10.1111/j.1469-7580.2009.01066.x. PMC 2736122. PMID 19422428.
- Mercer, Derry K; Stewart, Colin S. "Keratin hydrolysis by dermatophytes". Medical Mycology. 57 (1). 1 January 2019: 13–22. doi:10.1093/mmy/myx160. PMID 29361043.
wikipedia, oxu, kitab, kitabxana, axtar, tap, meqaleler, kitablar, oyrenmek, wiki, bilgi, tarix, tarixi, endir, indir, yukle, izlə, izle, mobil, telefon ucun, azeri, azəri, azerbaycanca, azərbaycanca, sayt, yüklə, pulsuz, pulsuz yüklə, haqqında, haqqinda, məlumat, melumat, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, şəkil, muisiqi, mahnı, kino, film, kitab, oyun, oyunlar, android, ios, apple, samsung, iphone, pc, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, web, computer, komputer
Keratin skleroproteinler kimi de taninan struktur lifli zulallar ailesinden biri Alfa keratin a keratin onurgalilarda olan bir keratin novudur Onurgalilarda pulcuqlari saclari dirnaqlari lelekleri buynuzlari penceleri ve derinin xarici tebeqesini teskil eden esas struktur materialdir Keratin hemcinin epiteliya huceyrelerini zedelenmeden ve ya stressden qoruyur Keratin suda ve uzvi helledicilerde yuksek derecede hell olunmur Keratin monomerleri berk ve surunenlerde quslarda suda quruda yasayanlarda ve memelilerde olan sert minerallasmamis epidermal elaveler meydana getiren ara filamentler yaratmaq ucun destelere yigilir Heddinden artiq keratinlesme mueyyen toxumalarin meselen mal qara ve kergedanlarin buynuzlari elece de armadilloslarin osteodermlerinin mohkemlenmesinde istirak edir Melumdur ki keratinlesdirilmis toxumanin gucune yaxinlasan yegane diger bioloji madde xitindir Keratin iki novdur butun onurgalilarda rast gelinen ibtidai daha yumsaq formalar ve yalniz surunenler ve quslar olan daha sert toreme formalar Horumcek ipeyi keratin kimi tesnif edilir baxmayaraq ki protein istehsali onurgalilarda prosesden asili olmayaraq inkisaf etmis ola biler Huceyreler daxilinde keratin filamentlerinin mikroskopiyasiBas verme numuneleriAlfa keratinler a keratinler butun onurgalilarda olur Onlar memelilerin tuklerini o cumleden yun derinin xarici tebeqesini buynuzlarini dirnaqlarini pencelerini ve dirnaqlarini hemcinin lil filamentlerini emele getirir Keratin filamentleri epidermisin buynuz tebeqesinin keratinositlerinde coxdur Bunlar keratinlesmeye meruz qalmis zulallardir Onlar umumiyyetle epitel huceyrelerinde de movcuddur Meselen sican timus epitel huceyreleri keratin 5 keratin 8 ve keratine 14 antikorlarla reaksiya verir Bu antikorlar timik genetik tedqiqatlarda sican timus epitel huceyrelerinin subpopulasiyalarini ayird etmek ucun fluoresan markerler kimi istifade olunur Onlar surunenlerin dirnaqlarinda pulcuqlarinda ve caynaqlarinda bezi surunenlerin qabiqlarinda tisbaga deniz tisbagasi kimi testudinler quslarin tuklerinde dimdiklerinde ve caynaqlarinda olur Bu keratinler esasen beta tebeqelerde emele gelir Bununla bele beta vereqleri a keratinlerde de olur Suzgecle qidalanan balinalarin balina lovheleri keratinden hazirlanir Son tedqiqatlar gosterdi ki sauropsid b keratinler genetik ve struktur seviyyede a keratinlerden esasli sekilde ferqlenir a keratinlerle casqinligin qarsisini almaq ucun yeni beta protein CBP termini teklif edilmisdir Keratinler hemcinin sitokeratinler adlanir yalniz xordalilarda onurgalilar amfiokslar urokordlar olan I ve II tip ara filamentlerin polimerleridir Nematodlar ve bir cox diger qeyri xordalilar yalniz VI tip ara filamentlere nuveni teskil eden liflere malikdirler Protein qurulusuIlk keratin ardicilligi Israil Hanukoglu ve Elaine Fuks 1982 1983 terefinden mueyyen edilmisdir Bu ardicilliqlar gosterdi ki keratinlerin iki ferqli lakin homoloji ailesi var bunlar I tip ve II tip keratinler adlanir Bu keratinlerin ve diger ara filament zulallarinin ilkin strukturlarini tehlil eden Hanukoglu ve Fuks keratinlerin ve ara filament zulallarinin uc qisa baglayici ile ayrilan a spiral uygunlasmada dord seqmentli 310 qaliqdan ibaret merkezi domenden ibaret oldugu bir model teklif etdiler Safra yollarinin huceyrelerinde ve atin qaraciyerinin oval huceyrelerinde keratin yuksek molekulyar ceki Fibroz keratin molekullari cox bukulur multimerlesme ucun cox sabit sol terefden supercoiled motivi emele getirir ve keratin monomerinin coxlu nusxelerinden ibaret filamentler emele getirir Sarmal qurulusu saxlayan esas quvve keratinin spiral seqmentleri boyunca apolyar qaliqlar arasinda hidrofobik qarsiliqli tesirdir Mehdud daxili mekan deride qigirdaqda ve sumukde olan bir biri ile elaqesi olmayan struktur zulal kollagenin uclu spiralinda da yuksek glisin faizine malik olmasinin sebebidir Birlesdirici toxuma zulali elastin de boyuk miqdarda qlisin ve alanin ehtiva edir b keratin hesab edilen ipek fibroin bu iki maddeni umumi maddenin 75 80 10 15 serin qalanlari ise iri yan qruplara malik ola biler Zencirler antiparaleldir alternativ C N oriyentasiyasi ile Kicik qeyri reaktiv yan qruplari olan amin tursularinin ustunluk teskil etmesi struktur zulallar ucun xarakterikdir onlar ucun H baglari ile six baglanma kimyevi spesifiklikden daha vacibdir Disulfid korpuleri Intramolekulyar ve molekullararasi hidrogen baglarina elave olaraq keratinlerin ferqli bir xususiyyeti daimi tesir neticesinde elave guc ve sertlik veren disulfid korpulerinin meydana gelmesi ucun zeruri olan cox miqdarda kukurdlu amin tursusu sisteinin olmasidir Protein olmayan kukurd korpulerinin vulkanlasdirilmis kaucuku sabitlesdirdiyi kimi Insan sacinda texminen 14 sistein var Yanan sac ve derinin keskin qoxusu ucucu kukurd birlesmelerinin emele gelmesi ile elaqedardir Genis disulfid bagi dissosiasiya eden ve ya azaldan maddeler kimi az miqdarda hellediciler istisna olmaqla keratinlerin hell edilmemesine komek edir Daha cevik ve elastik sac keratinleri memelilerin dirnaqlari dirnaqlari ve penceleri keratinlerine homoloji strukturlar nisbeten daha az zencirlerarasi disulfid korpulere malikdirler bunlar onurgalilarin diger siniflerindeki analoqlarina daha sert ve daha cox benzeyir Sac ve diger a keratinler a spiral burulmus tek zulal filamentlerinden muntezem zencirdaxili H baglari ile ibaretdir ve daha sonra daha da qivrila bilen super qivrimli paketlere bukulur Surunen ve qus b keratinleri bir birine yuvarlanan sonra sabitlesen ve disulfid korpulerle berkidilmis b qetseli tebeqelerdir Klinik ehemiyyetiKeratinin anormal boyumesi keratoz hiperkeratoz ve keratoderma da daxil olmaqla muxtelif sertlerde bas vere biler Keratin geninin ifadesindeki mutasiyalar diger seyler arasinda neticelene biler Keratin qebul edildikde hezm tursularina yuksek derecede davamlidir Pisikler sac duzumu zamani muntezem olaraq tukleri qebul edirler bu da agizdan kece bilen ve ya bedenden xaric edile bilen tuk toplarinin tedricen meydana gelmesine sebeb olur Insanlarda trixofagiya son derece nadir lakin potensial olumcul bagirsaq xesteliyi olan Rapunzel sindromuna sebeb ola biler Diaqnostik istifade Keratin ifadesi anaplastik xercengin epitel menseyini teyin etmeye komek edir Keratin ifade eden sislere karsinomalar timomalar sarkomalar ve trofoblastik neoplazmalar daxildir Bundan elave keratin alt novlerinin ifadesinin deqiq tesviri metastazlarin qiymetlendirilmesinde birincili sisin menseyini proqnozlasdirmaga imkan verir IstinadlarFraser R D B Keratins Their composition structure and biosynthesis Bannerstone House Charles C Thomas 1972 3 6 ISBN 978 0 398 02283 9 Wang Bin Keratin Structure mechanical properties occurrence in biological organisms and efforts at bioinspiration Progress in Materials Science 76 2016 229 318 doi 10 1016 j pmatsci 2015 06 001 2022 09 19 tarixinde Istifade tarixi 2022 04 08 Nasoori Alireza Formation structure and function of extra skeletal bones in mammals Biological Reviews 95 4 2020 986 1019 doi 10 1111 brv 12597 PMID 32338826 bad pmid Keratin Webster s Online Dictionary 2021 05 01 tarixinde Istifade tarixi 2022 04 08 Vincent Julian F V Wegst Ulrike G K Design and mechanical properties of insect cuticle Arthropod Structure amp Development 33 3 July 2004 187 199 doi 10 1016 j asd 2004 05 006 PMID 18089034 Tombolato Luca Novitskaya Ekaterina E Chen Po Yu Sheppard Fred A McKittrick Joanna Microstructure elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin Acta Biomaterialia 6 2 February 2010 319 330 doi 10 1016 j actbio 2009 06 033 PMID 19577667 Keratin VEDANTU Istifade tarixi 2022 01 07 olu kecid Hickman Cleveland Pendleton Roberts Larry S Larson Allan L Integrated principles of zoology Dubuque IA McGraw Hill 2003 seh 538 ISBN 978 0 07 243940 3 Alibardi Lorenzo Sauropsids Cornification is Based on Corneous Beta Proteins a Special Type of Keratin Associated Corneous Proteins of the Epidermis Journal of Experimental Zoology Part B Molecular and Developmental Evolution 326 6 September 2016 338 351 doi 10 1002 jez b 22689 PMID 27506161 Moll Roland Divo Markus Langbein Lutz The human keratins biology and pathology Histochemistry and Cell Biology 129 6 June 2008 705 733 doi 10 1007 s00418 008 0435 6 PMC 2386534 PMID 18461349 Schweizer J Bowden PE Coulombe PA ve b New consensus nomenclature for mammalian keratins J Cell Biol 174 2 July 2006 169 74 doi 10 1083 jcb 200603161 PMC 2064177 PMID 16831889 Hanukoglu Israel Fuchs Elaine The cDNA sequence of a human epidermal keratin Divergence of sequence but conservation of structure among intermediate filament proteins Cell 31 1 November 1982 243 252 doi 10 1016 0092 8674 82 90424 x PMID 6186381 2021 01 26 tarixinde Istifade tarixi 2022 04 08 Lee Chang Hun Kim Min Sung Chung Byung Min Leahy Daniel J Coulombe Pierre A Structural basis for heteromeric assembly and perinuclear organization of keratin filaments Nature Structural amp Molecular Biology 19 7 July 2012 707 715 doi 10 1038 nsmb 2330 PMC 3864793 PMID 22705788 Voet Donald Voet Judith G Pratt Charlotte W Proteins Three Dimensional Structure PDF Fundamentals of Biochemistry Wiley 1998 seh 158 ISBN 978 0 471 58650 0 2013 03 19 tarixinde PDF Istifade tarixi 2022 04 08 Fibrous proteins are characterized by a single type of secondary structure a keratin is a left handed coil of two a helices Hanukoglu Israel Ezra Liora Proteopedia entry Coiled coil structure of keratins Multimedia in Biochemistry and Molecular Biology Education Biochemistry and Molecular Biology Education 42 1 January 2014 93 94 doi 10 1002 bmb 20746 PMID 24265184 H Bragulla Hermann G Homberger Dominique Structure and functions of keratin proteins in simple stratified keratinized and cornified epithelia Journal of Anatomy 214 4 2009 516 559 doi 10 1111 j 1469 7580 2009 01066 x PMC 2736122 PMID 19422428 Mercer Derry K Stewart Colin S Keratin hydrolysis by dermatophytes Medical Mycology 57 1 1 January 2019 13 22 doi 10 1093 mmy myx160 PMID 29361043